Biología (08) · Unidad 2 — Las moléculas de la vida
Aminoácidos y unión peptídica
Las proteínas son cadenas de aminoácidos. Los veinte aminoácidos comparten un esqueleto (un carbono con un grupo amino, un carboxilo y un hidrógeno) y se diferencian por su cadena lateral R. Se unen de a uno por enlaces peptídicos, liberando una molécula de agua en cada unión.
La explicación
El problema: miles de trabajos con un solo tipo de molécula
La enzima que digiere la leche, la hemoglobina que lleva el oxígeno, la queratina del pelo, la insulina que baja el azúcar en sangre, los anticuerpos que reconocen un virus, la miosina que contrae el músculo: todas son proteínas. Hacen trabajos tan distintos que cuesta creer que estén hechas de lo mismo. Y sin embargo, todas son cadenas de las mismas piezas: los aminoácidos.
La explicación es la misma que la de un idioma: con unas pocas letras se escriben infinitas palabras. Con 20 aminoácidos distintos, ordenados de maneras diferentes, se arman todas las proteínas de todos los seres vivos.
Un aminoácido: el esqueleto común y la parte que cambia
Todo aminoácido tiene un carbono central, el carbono α, con cuatro cosas colgadas:
Un grupo carboxilo (–COOH), que es un ácido («ácido»).
Un hidrógeno.
Una cadena lateral, llamada R: la única parte que cambia de un aminoácido a otro. En la glicina, R es apenas un hidrógeno; en la alanina, un –CH₃; en otros, anillos o cadenas con cargas.
En el agua del cuerpo, a pH cercano a 7, el grupo amino capta un H⁺ (queda –NH₃⁺) y el carboxilo pierde uno (queda –COO⁻): el aminoácido suelto tiene a la vez una carga positiva y una negativa.
1. Buscá el carbono que tiene un N de un lado y un C con dos O del otro: es el carbono α.
2. Lo que queda colgando que no es el H es el R.
3. Para decir qué aminoácido es, mirá sólo el R: el resto es igual en los veinte.
Los R: por qué importan polares y apolares
El R define cómo se comporta cada aminoácido con el agua, y eso decide dónde termina dentro de una proteína plegada (tema 2.5).
Polares sin carga: R con –OH u otros grupos que forman puentes de hidrógeno, como la serina o la treonina. Suelen quedar hacia afuera, en contacto con el agua.
Ácidos: R con un carboxilo que a pH 7 tiene carga negativa: el aspártico y el glutámico.
Básicos: R que a pH 7 tiene carga positiva: la lisina y la arginina (la histidina también es básica, aunque a pH 7 está cargada sólo en parte).
De los veinte, hay nueve que el cuerpo humano adulto no puede fabricar y tienen que venir de la comida: son los aminoácidos esenciales. Los otros se fabrican a partir de otras moléculas.
1. ¿El R es sólo carbono e hidrógeno? Apolar: va hacia adentro de la proteína.
2. ¿Tiene –OH o grupos que forman puentes de hidrógeno? Polar: va hacia afuera.
3. ¿Tiene carga a pH 7? Negativa: ácido; positiva: básico.
La unión peptídica
Dos aminoácidos se unen así: el carboxilo de uno reacciona con el grupo amino del siguiente. Se forma un enlace entre el C del carboxilo y el N del amino, el enlace peptídico, y se libera una molécula de agua. Es una condensación, igual que el enlace glicosídico de los azúcares (tema 2.2). Dos aminoácidos unidos forman un dipéptido; tres, un tripéptido; muchos, un polipéptido. Una proteína es uno o más polipéptidos plegados.
La cadena tiene dirección. En una punta queda un grupo amino libre: es el extremo amino (o N-terminal). En la otra queda un carboxilo libre: el extremo carboxilo (o C-terminal). Las secuencias se escriben siempre desde el extremo amino, y por eso Ala-Gly y Gly-Ala son dipéptidos distintos.
La reacción inversa, la hidrólisis, rompe los enlaces peptídicos agregando agua. La hacen las enzimas digestivas como la pepsina del estómago y la tripsina del intestino: la carne que se come termina en aminoácidos sueltos, que se absorben y se usan para armar proteínas propias.
1. Una cadena de n aminoácidos tiene n − 1 enlaces peptídicos, y al formarla se liberaron n − 1 aguas.
2. Si la proteína tiene varias cadenas separadas, se resta una por cadena: con n aminoácidos en k cadenas hay n − k enlaces.
3. Hidrolizarla entera consume tantas aguas como enlaces peptídicos tiene.
4. Secuencias posibles: con 20 aminoácidos para elegir en cada lugar, una cadena de n lugares tiene 20ⁿ secuencias distintas. Con tres lugares, 20 × 20 × 20 = 8000.
Se unen un aminoácido alanina (R = –CH₃) y uno de serina (R = –CH₂OH), en ese orden. a) ¿Qué grupos reaccionan y qué se libera? b) ¿Cuál queda en el extremo amino y cuál en el carboxilo? c) ¿Cuál de los dos R es polar? d) Una proteína de 150 aminoácidos en una sola cadena, ¿cuántos enlaces peptídicos tiene y cuántas aguas consume su hidrólisis completa?
El enlace peptídico une siempre el carboxilo de un aminoácido con el amino del siguiente, y cada unión libera una molécula de agua.
b) La alanina conserva su grupo amino libre: queda en el extremo amino (N-terminal). La serina conserva su carboxilo libre: queda en el extremo carboxilo (C-terminal). El dipéptido es Ala-Ser, que no es lo mismo que Ser-Ala.
c) El –CH₃ de la alanina es sólo carbono e hidrógeno: apolar. El –CH₂OH de la serina tiene un –OH que forma puentes de hidrógeno: polar.
d) 150 aminoácidos en una cadena: 150 − 1 = 149 enlaces peptídicos. La hidrólisis completa consume 149 aguas y deja 150 aminoácidos sueltos.
Dónde se pierde el ejemplo: en el b), creer que el extremo amino es «el de la serina porque tiene un –OH»; el –OH es de su R, no del esqueleto. En el d), contestar 150.
Una persona adulta que ya no crece igual necesita comer proteínas todos los días. Si su cuerpo puede fabricar muchos aminoácidos, ¿por qué no le alcanza con comer hidratos de carbono y grasas?
Tres razones, y conviene darlas juntas.
El nitrógeno. Todo aminoácido tiene un grupo amino, con nitrógeno. Los hidratos de carbono y las grasas son casi sólo C, H y O: con ellos solos no se puede armar ningún aminoácido nuevo.
El recambio. Las proteínas del cuerpo no son eternas: se degradan y se rehacen todo el tiempo (las del intestino, las de la sangre, las del músculo). Parte de los aminoácidos se pierde en ese recambio, y a diferencia de la glucosa (glucógeno) o de la grasa (tejido adiposo), el cuerpo no tiene un depósito de aminoácidos de reserva.
Lo que pasa con la proteína de la comida: la digestión la hidroliza hasta aminoácidos sueltos; esos aminoácidos se absorben y se encadenan de nuevo, en el orden que dictan los genes de la persona (tema 7.5). Nadie usa «la proteína de la carne» tal cual: usa sus piezas.
Dónde se pierde el punto: en decir sólo «porque la proteína da energía». Puede darla, pero lo irremplazable es el nitrógeno y los esenciales.
Dónde se cae la mayoría
- Contar tantos enlaces peptídicos como aminoácidos. Entre n piezas en fila hay n − 1 uniones.
- Creer que el enlace peptídico une dos grupos amino o dos carboxilos. Une el carboxilo de uno con el grupo amino del siguiente.
- Pensar que Ala-Gly y Gly-Ala son el mismo dipéptido. La cadena tiene dirección: se lee desde el extremo amino, y cambiar el orden da otra molécula.
- Buscar la diferencia entre dos aminoácidos en el grupo amino o en el carboxilo. Esos son iguales en los veinte; lo que cambia es la cadena R.
- Olvidarse de restar una unión por cadena cuando la proteína tiene varias cadenas separadas.
Hasta acá la explicación. La práctica es la otra mitad: 7 ejercicios de este tema, en cuatro niveles, que no te dicen sólo si está bien al final sino que te corrigen en cada paso y te explican por qué. Además trae una animación que muestra la idea en movimiento.
Practicar Aminoácidos y unión peptídica →Dónde entra este tema en el parcial
- Primer parcial — La gelatina con ananá15 puntos · resuelto paso a paso
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